Az elfeledett kollagén, avagy a színhús veszélyei

Az emlősök szervezetét felépítő fehérjék legnagyobb részét kollagén típusú fehérjék adják, hiszen a bőr, csont, ízületek, erek, kötőszövetek és különböző szervek jelentős részét alkotják ezek. Idáig a kollagén típusú fehérjék 28 fajtáját azonosították, azonban a szervezetet alkotó kollagének 90%-át egyetlen típus adja ki, az I-es típusú kollagén fehérje. [1]

A kollagén fehérjék a többi fehérjétől főleg nagyságukban és aminosav összetételükben különböznek. Ezek szervezetünk legnagyobb méretű fehérjéi. Aminosav összetételük pedig a többi fehérjétől abban különbözik, hogy glicin tartalma nagyon magas (~35%), sokkal alacsonyabb az ún elágazó láncú aminosav tartalmuk (BCAA: Leucin, izoleucin, valin), nem tartalmaznak triptofánt és cisztein és metionin tartalmuk is jóval alacsonyabb.[2] Ezek óriási jelentőségéről hamarosan szó lesz…

A modern nyugati táplálkozásból szinte teljesen hiányoznak a kollagén fehérjék, hiszen fehérje forrásaink nagy része színhúsokból származik és nem a kollagén tartalmú állati részekből (csont, bőr, ízületek, stb.). Persze, hisz pacalt, kocsonyát, csontlevest, körömpörköltet és hasonlókat manapság egyre ritkábban eszünk. Nagy hiba!

Mivel az állati szervezet fehérje tartalmának is jelentős része kollagén fehérje és az őseink (és mai vadászó gyűjtögető népek) fehérje bevitelének szinte teljes egésze állati eredetű, ezért logikus, hogy a fehérje bevitelük komoly hányada kollagén típusú kellett, hogy legyen (őseink és a mai vadászó-gyüjtögető népek hasznosítottak mindent az állatból, nem csak a húsát ették meg). Ebből nekem az következik, hogy evolúciónk során a magas kollagén fehérje fogyasztáshoz adaptálódtunk, ez számunkra az egészséges. Ha az elfogyasztott fehérjéknek csak csekély mennyisége kollagén természetű, az idegen a szervezetünk számára és problémákat kell okozzon. A következőkben e sejtést próbálom alátámasztani…

A csökkentett kalória bevitellel (CR = Calorie Restriction) állatokon jelentős élethossz növekedést és csökkent betegségkockázat lehet elérni. Állatok esetén ezt könnyű volt megállapítani. Egyszerűen kevesebb ételt adtak a kísérleti állatoknak és megnézték, hogy a kontrolcsoporthoz képest mennyivel éltek tovább, mennyivel kevesebb betegség fordult elő. Embernél ilyen kísérletet csinálni ugye elég problémás… Ezért ott csak különböző mutatókat tudnak vizsgálni, melyből következtetést tudnak levonni. A CR élethosszra és egészségre gyakorolt pozitív hatását a kutatók jelentős mértékben tulajdonítják a CR következtében csökkenő IGF-1 (inzulin utánzó növekedési faktor) és a növekvő IGFBP-3 szintjének (ami az IGF-1-et megkötő és káros hatásait semlegesítő fehérje). [3]

Humán CR vizsgálatokból 2008-ig csupán rövid távú kísérleteket rendeztek meg (pár hét – hónap). Ezekben rendre megállapították, hogy embereknél is csökken az IGF-1 szint, tehát hatásos a CR. 2008-ban azonban megszületett az eredménye az első olyan vizsgálatnak, ahol hosszú távon vizsgálták a CR hatásait embereken. Itt azt vették észre, hogy a CR embereken 3hónapig eredményez csak csökkent IGF-1/IGFBP-3 arányt, utána az növekedni kezd. Ugyan akkor a magas kalória, szénhidrát és alacsony fehérje bevitellel rendelkező vegán csoport IGF-1/IGFBP-3 aránya hosszú távon is alacsony marad. A CR csoport néhány tagját megkérték, hogy miután az IGF-1/IGFBP-3 arányuk visszaállt az eredeti magas értékre, úgy folytassák a CR diétájukat, hogy a fehérjebevitelüket a vegán csoporthoz hasonlóan alacsony szinten tartsák. Ennek hatására újra visszacsökkent az arány a kedvező szintre. A kutatók megállapítása, hogy állatokkal ellentétben a CR emberek esetében növekvő élethosszt csak akkor eredményez, ha a fehérjebevitel is korlátozva van (~0,8g/tskg), nem csak a kalória. ) [3]

Egy másik, 2012-es vizsgálatban megállapították, hogy egy ún. mTORC fehérje-komplexet erősen, direkt módon aktiválják az ún. BCAA aminosavak, főleg a leucin. Ezek az aminosavak a tejfehérjékben és a húsokban találhatóak csak meg nagy mennyiségben. Az mTORC fokozott aktivitása azért akkora probléma, mert mind az IGF-1, mind az inzulin ezen keresztül fejtik ki (negatív) hatásaik nagy részét. Az mTORC aktivitását fokozza az IGF-1 és az inzulin is. Éppen ezért nem jó, ha ezek szintje magas. A fokozott mTORC aktivitás csökkenti az élethosszt és fokozza a civilizációs betegségek kockázatát. (Ma már fejlesztenek is mTORC aktivitás gátlás elven alapuló rák- és szívroham ellenes gyógyszereket). A kutatók megállapítása, hogy egy húsokat nélkülöző, zöldségeket és komplex szénhidrátokon alapuló paleolit szerű diéta lenne a legmegfelelőbb! [4]

Megrendezésre kerültek olyan állatkísérletek is, ahol az állatoktól megvontak egyes aminosavakat. Mind a metionin, mind a triptofán megvonásával nőtt az állatok élethossza, holott nem csökkentették a kalória bevitelüket! [5]

Mindez alátámasztja a kollagén fehérjék túlsúlyának fontosságát. Miért is? Ahogyan a cikk elején már írtam, a kollagén fehérjék alig tartalmazzák a problémás aminosavakat (BCAA-k, triptofán, metionin), míg a húsok és tejfehérjék bővelkednek bennük. A mai vadászó-gyűjtögetők és őseink jóval több fehérjét esznek/ettek, mint 0,8g/tskg, amit a 2008-as kutatás ajánl és nem kivitelezhető egy szinte csak zöldség alapú diéta sem, amit a 2012-es tanulmány ajánl. Ilyen alacsony fehérje bevitel amúgy sem egészséges hosszú távon (az izom sorvadásához, az immunrendszer gyengüléséhez és akár a csontsűrűség csökkenéshez is vezethet közvetve).

A kollagén fehérjék tehát csökkentik az mTORC aktivitását és segítik csökkenteni a triptofán és metionin szintet is. Mindezek jobb egészséghez és hosszabb élethez vezetnek. Sőt egy új 2014-es kutatás már arra is enged következtetni, hogy még az IGF-1 szint is csökkenthető a segítségével mellékhatások nélkül, mely szintén növeli az élethosszt. [6]

Ehetünk sok fehérjét tehát, de vigyázzunk, hogy fehérjebevitelünk csak kb fele legyen színhús, a többi meg kollagén típusú fehérjéket tartalmazó állati részekből származzon (vagy kollagén kiegészítőkből).

Lássuk akkor most mire is jó a közvetlen kollagén kiegészítés:

Elöljáróban fontos tisztázni, hogy a normál étkezési zselatint (ahogyan pl a kocsonyát is) óriás méretű fehérjék alkotják, melyek alig emészthetőek. A kutatásokban kizárólag előemésztett (hidrolizált) zselatint/kollagént használtak (többnyire italba keverhető por formájában). Ezek kollagén peptideket és nem egész fehérjéket tartalmaznak. A normál zselatinról nem tudni használ-e?

Mire jók tehát a kollagén peptidek:

Bőr és haj:

  • Csökkenti a nagyobb ráncok mélységét és megállítja újabbak kialakulását, kisebb ráncokat segít eltünteti [7, 8,9,10]
  • Fokozza a bőr hidratáltságát és feszességét [7, 8]
  • Fokozza a bőr kollagén- és elasztin tartalmát -> rugalmasság [7]
  • Növeli a bőrben mért hemoglobin szintet (<- jobb mikrocirkuláció) [8]
  • Csökkenti az arcbőr zsírosságát -> akné csökkenés [11]
  • Vastagabb, sűrűbb haj, gyorsabb hajnövekedés [12,13,14]
  • Csökkenti a szeborreát (hajzsírosodást és korpásodást) [15]
  • Diffúz és férfias típusú hajhullás csökkenése (férfiaknál és nőknél is) [16,17]

Egyéb:

  • Ízületi fájdalmak csökkenése [18,19,20]
  • Fokozza az alvás hatékonyságát (glicin tartalma miatt) [21]
  • Fokozza a tanulási képességet, visszahívást stimuláció nélkül (glicin) [22]
  • Fokozza a nagyagyban az új idegsejtek termelődését (egér kísérlet csak) [23]
  • Segíti csökkenteni az étvágyat az emésztőrendszer által termelt hormonok kiegyensúlyozása által [24]
  • periferiális keringés fokozása (fejbőr és ujjak) [25]

Ajánlás

Napi min.10g kollagén peptidet érdemes fogyasztani (a kutatások többségében is ennyit használtak). Reggelihez és/vagy lefekvés előtt fogyasztva hasznosul a legjobban feltehetően. Ennél több is fogyasztható. A legideálisabb az lenne, ha minden étkezésünkhöz, ami nem tartalmaz kollagén fehérjéket, fogyasztanánk 10g kollagén peptidet, így az étkezés után a véráramba jutó aminosavak aránya olyan lesz, mintha az állati fehérjéket természetes arányukban tartalmazta volna az étel. Rossz alvóknak érdemes lefekvés előtt fogyasztaniuk min.10g-ot, mert magas glicin tartalmánál fogva segíti a jobb, pihentetőbb alvást és gyorsabb elalvást. (Bár erre a célra napi min.3g glicin fogyasztása költséghatékonyabb megoldás).

A kollagén peptideknek nincsen ízük és nem különösebben hőérzékenyek, ezért akár levesbe is belekeverhetjük vagy bármilyen italba, szószba.

Nagyon finom, tartalmas és laktató ital készíthető, ha kb 20ml kókusztejszínre forró vizet öntünk, vanília aromával ízesítjük és szteviával/eritrittel édesítjük és ebbe keverünk kollagén peptideket tartalmazó port. Tojássárgájával és banánnal még finomabb. Akár egy könnyű, mégis tartalmas reggelinek vagy vacsorának is megfelel.

– Szabó Gál Bence

 

Felhasznált szakirodalom:

1. Sylvie Ricard-Blum: The Collagen Family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011 Jan; 3(1): a004978.
2. Szpak, Paul (2011). "Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis". Journal of Archaeological Science 38 (12): 3358–3372.
3. Fontana et al. (Long-term effects of calorie or protein restriction on serum IGF-1 and IGFBP-3 concentration in humans. Aging Cell. 2008 Oct; 7(5): 681–687.
4. Bodo Melnik: Dietary intervention in acne - Attenuation of increased mTORC1 signaling promoted by Western diet. Dermatoendocrinol. 2012 Jan 1; 4(1): 20–32.
5. Trepanowski et al.: Impact of caloric and dietary restriction regimens on markers of health and longevity in humans and animals: a summary of available findings. Nutrition Journal 2011, 10:107
6. Y. Ewald et al., “Dauer-independent insulin/IGF-1-signalling implicates collagen remodelling in longevity,” Nature, doi:10.1038/nature14021, 2014.
7. Proksch et al.: Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(3):113-9.
8. Schwartz et al.: Ingestion of BioCell Collagen(®), a novel hydrolyzed chicken sternal cartilage extract; enhanced blood microcirculation and reduced facial aging signs . Clin Interv Aging. (2012)
9. Kantor, I et al. 2002. Results of a Study Evaluating the Use of a Dietary Supplement Formula in the Management of Age-Related Skin Changes in Women with Moderate to Severe Wrinkling of the Periorbital Area. Journal of the American Nutraceutical Asscociation. Vol 5, No.2
10. DERMSCAN study, 2008, Lyon France. Cutaneous properties of hydrolyzed collagen
11. Ito et al.: Sebum secretion-blocking composition, and food or beverage containing same. US 8,969,523 B2 (2015 március 3.)
12. RandazzoS.D.,BrunoC,(1982)"effectofgelatincysteineonhairafterathreemonthstreatment“, J.Soc.Cosmet.Chemists33,95.
13. D.,MorgantiP.,(1982)titled:"Theinfluenceofgelatincysteinesupplementationontheaminoacidscompositionofhumanhair",acceptedforpresentationonXVIintern.CongressofDermatology May23-28Tokyo.
14. Morganti P., Bruno C. Colelli G (1983) Geltina-cistina. Cheratogenesies trutturapilifcra Boil, Soc, It. Biol.Sper 59:20.
15. P. DE Padova, A. TOSTI, titled: “Gelatin -Cyctine in Seborrheic Alopecia”, department of dermatology university of Bologna –Italy, February 15, 1985. J Appl. Cosmetol 1968;4;55-60 (April/June 1986).
16. Morganti P., G. Fabrizl. B james, C. Bruno, titled: “Effect of gelatin-cystine and serenoa repens extract on free radicals level and hair growth”, Presented at Singapore clinical dermatology 2000 –Singapore 18-20 June, 1998
17. Pam Z., Wikonkal N., Pam N., -15th Annual Meeting of the European Hair Research Society (EHRS) , Jerusalem, Israel, July 6-9, 2011.
18. Benito-Ruiz et al.: A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. International Journal of Food Sciences and Nutrition, 2009, Vol. 60, No. s2 : Pages 99-113
19. Schauss et al.: Effect of the novel low molecular weight hydrolyzed chicken sternal cartilage extract, BioCell Collagen, on improving osteoarthritis-related symptoms: a randomized, double-blind, placebo-controlled trial. J Agric Food Chem. 2012 Apr 25;60(16):4096-101.
20. Jing et al. 2014.
21. Bannai M, Kawai N. New therapeutic strategy for amino acid medicine: glycine improves the quality of sleep. J Pharmacol Sci. 2012;118(2):145-8.
22. File et al.: Beneficial effects of glycine (bioglycin) on memory and attention in young and middle-aged adults. J Clin Psychopharmacol. 1999 Dec;19(6):506-12.
23. Kakoi C. et al.: Collagen peptides enhance hippocampal neurogenesis and reduce anxiety related behavior in mice . Biomed Res. (2012)
24. Rubio et al.: Oral ingestion of a hydrolyzed gelatin meal in subjects with normal weight and in obese patients: Postprandial effect on circulating gut peptides, glucose and insulin. Eat Weight Disord. 2008 Mar;13(1):48-53.
25. THE SPECIFIC DYNAMIC ACTION OF GELATIN HYDROLYSATES by DAVID RAPPORT, From the Department of Physiology, Western Reserve University Medical School, Cleveland. Received for publication, October 8, 1926. Published the American Society of Biological Chemists, Inc., Vol 71. p. 75-86 in English.